Leucin Aminopeptidase Assay Kit

Leucin Aminopeptidase (LAMA) er en blanding af peptider og betragtes som en af ​​de mest kraftfulde naturlige konkurrerende modulatorer, der findes. Det er i stand til at blokere virkningen af ​​adskillige aminoxidaser og dermed effektivt reducere aktivitetsniveauet af enzymet/enzymerne. Leucin er en velkendt aminosyre, der spiller en afgørende rolle i proteinsyntesen. Leucin virker som en hæmmer af cystinaminoxidase (CAAO) og forhindrer derved nedbrydning af nukleotiderne i DNA, som en komplementær aktivitet til deaminering af flere kemikalier. Leucin har også vist sig at være en kraftig aktivator af peroxylase og er en af ​​forløberne for de glycosylerede proteiner. Leucin har også vist sig at have anti-aminosyreaktiviteter og er blevet brugt som kosttilskud.

Leucin Aminopeptidase (LAMA) er en vigtig forbindelse til mange forskningsstudier inden for neurokemi. LAMA-hæmmere har vist sig at være effektive ved neurodegenerative lidelser, såsom slagtilfælde, Huntingtons sygdom, opmærksomhedsforstyrrelse (ADD) og demens, da de er effektive til at hæmme aktiviteten af ​​glycosylerede veje. Leucin beskytter synapser mod overdreven stimulering, forhindrer degeneration af dendritter i hjernen, forhindrer dannelsen af ​​neurotubuli og forhindrer ophobning af acetylcholin i neuroner. Leucin menes at forbedre neurotransmission, synaptisk plasticitet. Leucinmolekylet fungerer også som et insulinreceptorsubstrat og er blevet undersøgt ved diabetes og fedme. Leucin er også blevet brugt til behandling af Parkinsons sygdom, og det menes, at denne aminosyre kan være i stand til at vende nogle af de kognitive mangler forbundet med denne sygdom.

Leucin kan hydrolyseres af bugspytkirtelenzymet insulin, hvilket fører til produktion af insulin. Leucinmolekyler binder derefter sammen med glucose. Glucosemolekylet binder sig derefter til leucinreceptoren på overfladen af ​​nervecellen og starter en proces kaldet 'fosforylering'. Fosforylering er en kompleks reaktion, der involverer binding af glucosemolekyler til leucinreceptoren. Dette gør det muligt at transportere en større mængde glukose til cellerne og forsyner til gengæld cellerne med energi. Leucin er den vigtigste kemiske neurotransmitter i centralnervesystemet og er involveret i processer som indlæring og hukommelse, øjenbevægelser, muskelkoordination, muskelstyrke, immunitet, blodtryksregulering og hudens aldring.

Der er mange forskellige metoder til analyse af peptider og andre proteinmolekyler med aminosyrerester. En fremgangsmåde indbefatter anvendelsen af ​​fluorescerende prober, der er følsomme over for tilstedeværelsen af ​​leucinaminopeptidase. Tilstedeværelsen af ​​denne forbindelse i proteinprøven efter visuel inspektion vil indikere graden af ​​hydrolyse, der forekommer. Forskellige koncentrationer af leucinaminopeptidase vil have forskellige konsekvenser. Som et eksempel vil høje niveauer af dette stof forårsage en meget mere udtalt visuel effekt end lave niveauer.

Leucinaminopeptidases hovedrolle er at nedbryde dobbeltbindingen mellem to aminosyrer, l-glutaminsyre og l-lysin. Disse to proteiner er essentielle for muskelcellernes funktion. L-glutaminsyren er vigtig i dannelsen af ​​kollagen, mens l-lysinen er essentiel for syntesen af ​​proteiner såsom nukleinsyren. Når niveauet af disse to aminosyrer er unormalt lavt, kan det resultere i alvorlige og nogle gange livstruende tilstande.

Den primære blot-forbindelse, der anvendes til denne analyse, er N-phenyl-taurin-derivatet af leucinaminopeptidase. Dette særlige derivat binder til membranen af ​​tarmepitelcellerne og frigiver AMP fra bindingsstedet. Leucin AMP påvises derefter af membranens optagelseskapacitet ved en specifik pH. Denne særlige type assay er ideel til at bestemme effektiviteten af ​​terapeutiske indgreb og bestemme dosisniveauer.

Der findes en række forskellige metoder til at måle enzymets katalytiske aktivitet. En af disse metoder involverer anvendelse af et substrat, der er komplementært til enzymet. Tilstedeværelsen af ​​komplementært substrat vil ændre den hastighed, hvormed enzymet er i stand til at katalysere reaktionen. Denne type metode udføres typisk på ikke-essentielle blot-molekyler, fordi tilstedeværelsen af ​​et molekyle, der kræver en specifik energikilde, vil reducere den samlede effektivitet af molekylet. En anden metode til at måle aminopeptidaseaktivitet bruger mikroorganismer, der vokser i reagensglas. Disse celler vokser og deler sig for at danne en kultur, og den hastighed, som de reproducerer, kan derefter måles.

Leucinpeptiderne i aminopeptidaserne giver den energiske mekanisme, hvorved enzymerne er i stand til at katalysere reaktionen. Aminosyrer holdes sammen af ​​en peptidbinding. Dette skyldes, at aminosyrer enten kan være afledt direkte fra protein, eller de kan være afledt af andre kemiske forbindelser, der kræver en energikilde for at starte deres dannelse. En peptidbinding tillader en eller flere aminosyrer at fungere som et enkelt stykke af et molekyle, hvilket resulterer i en meget højere hastighed af molekylær bevægelse, end det ville være muligt, hvis de kemiske komponenter blev adskilt. Leucinaminopeptidaserne anvendes således til at tilvejebringe en lang række diagnostiske og terapeutiske tests.

Originale produkter på https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html